4 Macam Struktur Protein

Berbicara tentang protein tentu sangat luas cakupannya. Mulai dari fungsi, sumber, jenis, dan strukturnya, Setiap makhluk hidup tentu membutuhkan protein untuk kelangsungan hidupnya. Namun yang penulis bahas kali ini, apa sih struktur yang ada dalam protein? Lalu apa yang terjadi jika suatu protein dipanaskan secara berlebih? Selain itu protein merupakan polimer dari suatu monomer, ya monomernya ialah asam amino. Penulis juga akan membahas asam amino secara umumnya. Langsung saja kalian baca dibawah ini.

Protein adalah suatu senyawa organik yang mempunyai berat molekul besar antara ribuan hingga jutaan satuan (g/mol). Protein tersusun dari atom-atom C, H, O dan N ditambah beberapa unsur lainnya seperti P dan S. Atom-atom itu membentuk unit-unit asam amino. Urutan asam amino dalam protein maupun hubungan antara asam amino satu dengan yang lain, menentukan sifat biologis suatu protein. (Girinda, 1990). Protein adalah sumber asam amino yang mengandung unsur C, H, O dan N yang tidak dimiliki oleh lemak dan karbohidrat. Molekul protein mengandung gula terpor belerang, dan ada jenis protein yang mengandung unsur logam seperti besi dan tembaga. (Winarnno, 1997). Struktur protein meliputi struktur primer, struktur sekunder, struktur tersier, dan struktur kuartener.

Macam-Macam Struktur Protein (ByFen)

Struktur primer merupakan struktur yang sederhana dengan urutan-urutan asam amino yang tersusun secara linear yang mirip seperti tatanan huruf dalam sebuah kata dan tidak terjadi percabangan rantai. Struktur primer terbentuk melalui ikatan antara gugus α–amino dengan gugus α–karboksil. Ikatan tersebut dinamakan ikatan peptida atau ikatan amida (Berg et al., 2006; Lodish et al., 2003). Struktur ini dapat menentukan urutan suatu asam amino dari suatu polipeptida (Voet & Judith, 2009).

Struktur sekunder merupakan kombinasi antara struktur primer yang linear  distabilkan oleh ikatan hidrogen antara gugus =CO dan =NH di sepanjang tulang belakang polipeptida. Salah satu contoh struktur sekunder adalah α-heliks dan β-pleated. Struktur ini memiliki segmen-segmen dalam polipeptida  yang terlilit atau terlipat secara berulang. (Campbell et al., 2009; Conn, 2008).

Struktur tersier dari suatu protein adalah lapisan yang tumpang tindih di atas pola struktur sekunder yang terdiri atas pemutarbalikan tak beraturan dari ikatan antara rantai samping (gugus R) berbagai asam amino. Struktur ini merupakan konformasi tiga dimensi yang mengacu pada hubungan spasial antar struktur sekunder. Struktur ini distabilkan oleh empat macam ikatan, yakni ikatan hidrogen, ikatan ionik, ikatan kovalen, dan ikatan hidrofobik. Dalam struktur ini, ikatan hidrofobik sangat penting bagi protein. Asam amino yang memiliki sifat hidrofobik akan berikatan di bagian dalam protein globuler yang tidak berikatan dengan air, sementara asam amino yang bersifat hodrofilik secara umum akan berada di sisi permukaan luar yang berikatan dengan air di sekelilingnya (Murray et al, 2009; Lehninger et al, 2004).

Struktur kuarterner adalah gambaran dari pengaturan sub-unit atau promoter protein dalam ruang. Struktur ini memiliki dua atau lebih dari sub-unit protein dengan struktur tersier yang akan membentuk protein kompleks yang fungsional. ikatan yang berperan dalam struktur ini adalah ikatan nonkovalen, yakni interaksi elektrostatis, hidrogen, dan hidrofobik. Protein dengan struktur kuarterner sering disebut juga dengan protein multimerik. Jika protein yang tersusun dari dua sub-unit disebut dengan protein dimerik dan jika tersusun dari empat sub-unit disebut dengan protein tetramerik (Lodish et al., 2003; Murray et al, 2009). Peranan protein diantaranya sebagai katalisator, pendukung, cadangan, sistem imun, alat gerak, sistem transpor, dan respon kimiawi. Protein-protein tersebut merupakan hasil ekspresi dari informasi genetik masing-masing suatu organisme tak terkecuali pada bakteri (Campbell et al., 2009; Lehninger et al., 2004).

Asam amino adalah blok bangunan yang digunakan untuk membuat protein dan peptida. Asam amino terdiri dari gugus amino, sebuah gugus karboksil, sebuah atom hydrogen, dangugus R yang merupakan rantai cabang. Asam amino berkonfigurasi α dankonfigurasi L, hanyakonfigurasi L yang merupakan komponen protein (Winarno 2008). Asam amino juga dapat dibagi dalam beberapa kelompok menurut strukturnya yaitu asam amino dengan rantai samping yang: (1) merupakan rantai karbon yang alifatik, (2) mengandung gugus hidroksil, (3) mengandung atom belerang, (4) mengandung gugus asam atau amida, (5) mengandung gugus basa, (6) mengandung cincin aromatik, (7) membentuk ikatan dengan atom N pada gugus amino. Berikut ini adalah beberapa jenis asam amino yang terdapat dalam protein, antara lain glisin, alanin, valin, leusin, isoleusin, prolin, fenilalanin, tirosin, triptofan, serin, treonin, sistein, metionin, glutamine, asparagin, asam glutamate, aspartat, lisin, arginin, histidin. Ada pula beberapa jenis asam amino yang tidak terdapat dalam protein, antara lain ornitin, homosistein, homoserin, sitrulin, 3,5-diodotirosin, 3,4dihidroksil fenilalanin (Poedjiadi 2009).

Pengendapan protein oleh garam dapat dibagi menjadi 2, yaitu salting in dan salting out. Salting in terjadi apabila kelarutan protein meningkat ketika garam ditambahkan ke dalam larutan tersebut. (tidak mengendap). Salting out terjadi apabila kelarutan protein menurun ketika ditambahkan garam ke dalam larutan protein tersebut (protein mengendap). Adapun proses yang terjadi pada percobaan ini adalah proses salting out (Yatno et al.  2008).

Ekstrasi atau pemisahan protein dari senyawa lain dilakukan dengan menggunakan sifat kelarutan protein, yaitu  dengan cara mengendapkan protein pada titik isoelektriknya melalui penambahan garam amonium sulfat.  Penambahan amonium sulfat akan menyebabkan daya larut protein menjadi berkurang.  Akibatnya protein akan terpisah sebagai endapan.  Pengendapan ini hanya menarik air sehingga tidak merusak struktur protein atau tidak mengalami perubahan kimia (Ismail et al. 2013). Albumin adalah protein yang dapat larut air serta dapat terkoagulasi oleh panas dimana terdapat dalam serum darah dan bagian putih telur (Yuniarti et al. 2013)

Protein dapat terkoagulasi akibat pemanasan yang menyebabkan struktur protein tersebut terdenaturasi. Denaturasi protein didefinisikan sebagai suatu kondisi yang ditandai dengan berubahnya struktur protein, meliputi perubahan bentuk dan lipatan molekul, tanpa menyebabkan pemutusan atau kerusakan ikatan antar-asam amino dalam struktur primer protein. Protein yang mengalami denaturasi akan mengalami penurunan daya kelarutan sehingga protein tersebut akan mengendap pada titik isolistriknya. Titik isolistrik ialah suatu kondisi atau pH yang menyebabkan protein berada dalam muatan yang netral. Denaturasi protein akibat suhu merupakan denaturasi yang bersifat sementara (Bintang 2010).

Denaturasi merupakan perubahan konformasi alamiah menjadi suatu konformasi yang tidak menentu. Proses denaturasi ini dapat berlangsung reversible atau ireversibel. Pada umumnya proses penggumpalan protein diawali oleh proses denaturasi yang berlangsung baik pada titik isolistrik protein tersebut. Denaturasi dapat terjadi karena pengaruh pH, gerakan mekanik, adanya alkohol, aseton, eter, atau detergen (Marzuki 2010). 

Renaturasi adalah proses pembentukan kembali struktur untai ganda dari keadaanterdenaturasi. Renaturasi merupakan suatu proses yang dapat terjadi secara in vivomaupun in vitro. Tahapan yang menentukan kecepatan renaturasi bukan proses pembentukan untaigandanya, melainkan proses tumbukan antara molekul untai tunggal dengan untaitunggal yang lain. Renaturasi dipengaruhi oleh hambatan friksional (Winarno 2004). Titik isolistrik suatu asam amino terjadi saat pH asam amino di dalam larutan berlaku sebagai ion dwikutub atau ion zwitter. Pada pH ini asam amino tidak mengadakan migrasi dalam medan listrik, baik ke katoda maupun anoda. Tidak semua asam amino memiliki titik isolistrik yang sama. Harga titik ini bergantung pada gugus fungsional dalam rumus struktur asam amino. Asam amino netral  titik isolistriknya antara 5.5-6.3, asam amino asam sekitar tiga, dan asam amino basa sekitar 10. Adapun titik isolistrik serum albumin adalah 4.8 (Sumardjo 2009).. 

Daftar Pustaka

Bintang M. 2010. Biokimia Teknik Penelitian. Jakarta (ID): Erlangga.

Bishop, M.Y.1996. The Veterinary Formulary dalam Handbook of Medicines Used in Veterinary Practise 3rd ed. London (UK) : 231

Ciptadi G. 2013. Kompetensi Aktivasi Protein Ekstrak Spermatozoa pada Oosit M-Ii Kambing Berdasarkan Analisis Profil Intensitas Kalsium (Ca²⁺). Malang(ID).

Ferawati. 2012. Faktor Resiko Kejadian Kurang Energi Protein (KEP) pada Balita (>2-5 Tahun) di Wilayah Kerja Puskesmas Sei Aur Kabupaten Pasaman Barat Tahun 2012. Padang(ID).

Gani. 2012. Praktikum Bio Protein. http://www.slideshare.net. [diunduh 2016 Oktober 16].

Girindra, A. 1986. Biokimia I. Gramedia, Jakarta.

Ismail A I, Ahmad A, Seniwati. 2013. Isolasi dan Identifikasi Protein Bioaktif dari Alga Merah Eucheuma Cottonii serta Potensinya sebagai Antikanker. Makassar(ID)

Kaunang CL dan Pudjiastuti E. 2011. Uji In Vivo Silase Hijauan Pakan yang Dipupuk Air Belerang dan Pupuk Kandang pada Domba. Manado(ID).

Larasati P. 2011. amino dan protein.  http://puspa.larasati08.student.ipb.ac.id/2011/03/04/amino-dan-protein/. [diunduh 2016 Oktober 16].

Marzuki I, Amirullah, Fitriani. 2010. Kimia dalam Keperawatan. Makassar (ID): Pustaka As Salam.

Nurhikmayani R. 2013. Reaksi uji protein. Makassar (ID): Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam Universitas Hasanuddin.

Nurilmala M et al. 2006. Perbaikan Nilai Tambah Limbah Tuang Ikan tuna menjadi Gelatin serta Analisis Fisika Kimia. Bogor(ID)

Poedjiadi, A. 2009.Dasar-dasarBiokimia.Jakarta(ID): Universitas Indonesia (UI-Press).

Pudyaatmaka AH. 2002. Kamus Kimia. Jakarta (ID): Balai Pustaka.          

Repository USU. 2012. Uji Kualitatif dan Kuantitatif terhadap Protein. Medan(ID).

Sari M. 2011. Identifikasi Protein Menggunakan Fourier Transform Infrared (FTIR). [Skripsi]. Jakarta(ID).

Sirajuddin, Saifuddin. 2012. Penuntun Praktikum Biokimia. Makassar (ID): Universitas Hasanuddin.

Sumardjo D. 2009. Pengantar Kimia: Buku Panduan Kuliah Mahasiswa    Kedokteran  dan Program Strata I Fakultas Bioeksakta. Jakarta(ID) : EGC.

Wahyuningtyas et al. 2013.Studi Pembuatan Enzim Selulase dari Mikrofungi Trichoderma reesei dengan Substrat Jerami Padi sebagai Katalis Hidrolisis Enzimatik pada Produksi Bioetanol. Malang(ID).

Winarno, F.G. 2004. Kimia Pangan dan Gizi. Jakarta (ID): Gramedia Pustaka Utama.

Yatno, Ramli N, Hardjosworo P, Setiyono A, Purwadaria T. 2008. Sifat kimia dan nilai biologis konsentrat protein bungkil inti sawit hasil ekstraksi kombinasi fisik-kimiawi. Media Peternakan. 31(3): 178-185.

Yuniarti D W, Sulistiyati T D, Suprayitno E. 2013. Pengaruh Suhu Pengeringan Vakum Terhadap Kualitas Serbuk Albumin Ikan Gabus (Ophiocephalus Striatus). Malang(ID).

Itulah beberapa jawaban yang penulis ajukan diatas, semoga bermanfaat dan tetap semangat belajar.

Sekian dan terimakasih

Jangan lupa comment and share Salam ByFen!